Aminoacidi
Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi
Qualsiasi processo vitale dipende da questa classe di molecole:
• le reazioni metaboliche (enzimi)
• le difese immunitarie (immunoglobuline)
• il trasporto di ossigeno (emoglobina)
• il trasporto di nutrienti (albumina)
• il movimento (actina, miosina)
Le proteine sono macromolecole costituite dall’unione di un grande numero di unità elementari: gli amminoacidi. Sebbene in natura esistano più di 300 amminoacidi, soltanto 20 sono incorporati nelle proteine dei mammiferi poiché sono gli unici codificati dal DNA.
La caratteristica strutturale comune a tutte le proteine è di essere dei polimeri lineari di molte molecole di aminoacidi.
STRUTTURA DEGLI AMINOACIDI
Ogni amminoacido (eccetto la prolina) possiede un carbonio centrale, chiamato carbonio α, al quale sono legati quattro differenti gruppi:
un gruppo amminico basico (-NH2)
ungruppo carbossilico acido (-COOH)
un atomo di idrogeno (-H)
una catena laterale, diversa per ciascun amminoacido (-R)
Le proprietà di ciascun amminoacido dipendono dalle catene laterali che sono i gruppi funzionali responsabili della struttura e della carica elettrica delle proteine.
Ciò che sostanzialmente determina il ruolo di un amminoacido in una proteina è la natura della catena laterale.
Amminoacidi con catene laterali NON POLARI
Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina.
Le loro catene laterali sono costituite da una catena idrocarburica satura e sono idrofobici.
Amminoacidi con catene laterali AROMATICHE
Fenilalanina, tirosina, triptofano
Sono relativamente idrofobici
Amminoacidi con catene laterali POLARI
Serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina
Sono polari ma in condizioni fisiologiche sono privi di carica elettrica.
I loro gruppi -R sono più idrofilici di quelli degli AA non polari: contengono gruppi funzionali che formano legami idrogeno con l’acqua.
La polarità di serina e treonina è dovuta al gruppo ossidrilico (-OH), quella della cisteina al gruppo sulfidrilico (-SH), quella di asparagina e glutammina ai gruppi ammidici (CONH2), dove sia la porzione carbonilica che quella amminica possono entrare in gioco.
Amminoacidi GLUCOGENICI
Sono GLUCOGENICI tutti gli aminoacidi che il nostro organismo utilizza per ottenere l’acido piruvico con il quale rifornire di energia il ciclo di Krebs per formare glucosio:
1. Asparagina
2. Glutammina
3. Acido aspartico
4. Glicina
5. Istidina
6. Prolina
7. Arginina
8. Glicina
9. Alanina
10. Serina Cistina
11. Metionina
12. Valina
In pratica quando il nostro corpo è a corto di energia di pronto intervento distrugge alcune fibre muscolari per ottenere questi aminoacidi con lo scopo di trasformarli in glucosio. La supplementazione attenta e puntuale serve per evitare dannose forme di auto cannibalismo che distruggono la massa magra.
Amminoacidi CHETOGENICI
Gli aminoacidi chetogenici sono utilizzati dal nostro organismo per far fronte al digiuno.
Sono esclusivamente chetogenici
13. Leucina
14. Lisina
Dal loro catabolismo otteniamo acetilCoA o acetoacetilCoA, per continuare il ciclo di Krebs e avere forza ed energia anche in situazioni dietetiche dove scarseggiano i carboidrati.
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